Вывести на печать

БЕЛКИ (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков – ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции.

В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название «протеины» (от греч. protos – первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Строение. Белки – это полимеры, т.е. молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, роль которых играют у них a-аминокислоты. Общая формула аминокислот

где R – атом водорода или какая-нибудь органическая группа.

Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа, NH2, и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к a-атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:

После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия.

Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная – в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или «боковой цепи», которая обозначена выше буквой R. Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью.

Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок.

дальше



БЕЛКИ
ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
Строение
Оптическая активность
Последовательность аминокислот
Сложные белки
Третичная структура
Белки у разных видов организмов
Денатурация
СИНТЕЗ БЕЛКОВ
Активация ферментов
Метаболический кругооборот
Синтетические белки
БЕЛКИ И ПИТАНИЕ
Источники аминокислот
Потребность в белках
Азотистый баланс
Незаменимые аминокислоты
Питательная ценность белков
Синтетические белки в рационе
Литература

Дополнительные опции

Популярные рубрики:

Страны мира Науки о Земле Гуманитарные науки История Культура и образование Медицина Наука и технология


Добавьте свои работы

Помогите таким же студентам, как и вы! Загрузите в систему свои работы, чтобы они стали доступны всем! Принимаем курсовые, дипломы, рефераты и много чего еще ;- )

Добавить работы →

Последнее обновление -
27/01/2022

Каждый день в нашу базу попадают всё новые и новые работы. Заходите к нам почаще - следите за новинками!

Мобильная версия

Можете пользоваться нашим научным поиском через мобильник или планшет прямо на лекциях и занятиях!